Please use this identifier to cite or link to this item:
https://repo.btu.kharkov.ua//handle/123456789/7913
Title: | НАДФН-оксидаза растений |
Other Titles: | Plants NADPH-oxidase НАДФН-оксидаза рослин |
Authors: | Глянько, А. К. Ищенко, А. А. Митанова, Н. Б. Васильева, Г. Г. |
Keywords: | НАДФН-оксидаза животных (Nox), НАДФН-оксидаза растений (Rboh), субъединица gp91phox, ионы Са2+, кальций-зависимая протеинкиназа, ци тозольный компонент Rop, ГТФ-аза, структура и активность Rboh, биотические и абиотические факторы, активные формы кислорода (АФК), активные формы азота (АФА);animal NADPH oxidase (Nox), plants NADPH oxidase (Rboh), subunit gp91phox, ions Ca2+, Ca2+-dependent protein kinase, cytosolic component Rop GTP-ase, structure and activity Rboh, biotic and abiotic factors, reactive oxygen species (ROS), reactive nitrogen species (RNS);НАДФН-оксидаза тварин (Nox), НАДФН-оксидаза рослин (Rboh), субодиниця gp91phox, іони Са2+, кальцій-залежна протеїнкіназа, цитозольний компонент Rop, ГТФ-аза, структура и активність Rboh, біотичні и абіотичні фактори, активні форми кисню (АФК), активні форми азоту (АФА) |
Issue Date: | 2009 |
Publisher: | Харків: Харківський національний аграрний університет ім. В. В. Докучаєва |
Citation: | Глянько А. К., Ищенко А. А., Митанова Н. Б., Васильева Г. Г. НАДФН-оксидаза растений. 2009. № 2 (17). С. 6 - 18 |
Series/Report no.: | Біологія;№ 2 (17) |
Abstract: | На основе знаний о НАДФН-оксидазе (Nox) животных клеток обобщены сведения о структурных и функциональных особенностях НАДФН-оксидазы (Rboh) растений. Подчеркивается, что в растениях найдены гомологи фермента, идентичные субъединице gp91phox ферментного комплекса животных клеток. Активация Rboh зависит от притока ионов Са2+ в цитоплазму и фосфорилирования N-концевой области фермента при участии Са2+-зависимой протеинкиназы. Обсуждает ся возможность участия в активации Rboh цитозольного компонента Rop ГТФ-азы. Констатируется локализация Rboh на плазматической мембране клеток растений. Усиление активности Rboh происходит под влиянием как биотических, так и абиотических факторов, что связывается с потоками Са2+, активных форм кислорода и передачей информации в ядерный геном. On the basis of knowledge about NADPH oxidase animal cells (Nox) data are generalized about structural and functional features plants NADPH oxidase (Rboh). It is emphasized , that in plants are found homologs enzyme identical subunit gp91phox multi-subunit complex of animal cells. Activation Rboh depends on inflow of ions Ca2+ in cytoplasm and phosphorylation N-terminal area of enzyme at participation Ca2+-dependent protein kinase. The opportunity of participation in activation Rboh cyto solic component Rop GTP-ase is discussed. Localization Rboh on a plasma membrane of cells plants is ascertained. Increase of activity Rboh occurs under influence both biotic and abiotic factors that in connection with streams Ca2+, reactive oxygen species and transfer of the information on nuclear На основі знань про НАДФН-оксидазу (Nox) тваринних клітин узагальнені відомості про структурні і функціональні особливості НАДФН-оксидази (Rboh) рослин. Підкреслюється, що у рослин знайдено гомологи ферменту, ідентичні субодиниці gp91phox ферментного комплексу тваринних клітин. Активація Rboh залежить від надходження іонів Са2+ в цитоплазму і фосфорилювання N-кінцевої області ферменту за участі Са2+-залежної протеїнкінази. Обговорюється можлива участь в активації Rboh цитозольного компонента Rop ГТФ-ази. Констатується локалізація Rboh на плазматичній мембрані клітин рослин. Посилення активності Rboh відбуваєть ся під впливом як біотичних, так і абіотичних факторів, що пов’язується з потоками Са2+, активних форм кисню і передачею інформації в ядерний геном. |
URI: | https://repo.btu.kharkov.ua//handle/123456789/7913 |
Appears in Collections: | Вісник Харківського національного аграрного університету ім. В.В. Докучаєва. Серія "Біологія" № 2 (17) |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
vestnik_hnau_2009_2_006_glyanko_et_al.pdf | 781.45 kB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.